Polacy w czołówce czasopisma "BIOCHEMISTRY"
W pracy przedstawiono opis właściwości spektroskopowych i aktywności enzymatycznej wyizolowanych z błon fuzyjnych pochodnych cytochromu bc1 z przerwaną symetrią kofaktorów. W badaniach tych pokazano, że transfer elektronu pomiędzy monomerami kompleksu jest w stanie podtrzymać enzymatyczną aktywność całego białka, zgodnie z modelem postulowanym w poprzednich pracach tej grupy. Model ten zakłada, że każde połączenie między centrami katalitycznymi dimerycznego cytochromu bc1 po obu stronach błony jest enzymatycznie kompetentne.
Źródło: www.uj.edu.pl
Tagi: BIOCHEMISTRY, cytochrom, konfaktor, białko, aktywność enzymatyczna
wstecz Podziel się ze znajomymi
Najdokładniejsze systemy satelitarnego transferu czasu
Nie zawsze zegar atomowy działa lepiej niż kwarcowy.
Ponad połowa chorych z SARS-CoV2 cierpi na długi covid
Przez długi czas może mieć takie objawy jak zmęczenie.
Uniwersytet Warszawski będzie kształcić kadry dla energetyki jądrowej
Przekazał Wydział Fizyki UW.
Recenzje