Nowe informacje o strukturze białek neurotoksycznych
Choroby Alzheimera i Parkinsona charakteryzują się powstawaniem skupisk białek neurotoksycznych. Naukowcy finansowani przez UE skupili się na wyjaśnieniu zmian strukturalnych prowadzących do powstawania skupisk białek tau, które są charakterystyczne dla choroby Alzheimera.
W zaburzonej strukturze pewne czynniki stresu zazwyczaj ułatwiają przejście białek tau do stanu skupiska. Wśród nich istotną rolę odgrywają prawdopodobnie opiekuńcze cząsteczki rodziny białek szoku cieplnego (Hsp). Inicjatywa HSP70-TAU NMR (Structural analysis of the conformational transitions of the K18 fragment of human tau driven by Hsp70 action) wykorzystała spektroskopię rezonansu magnetycznego (NMR), aby zbadać interakcję pomiędzy Hsp i tau i wskazać czynniki odpowiedzialne za powstawanie skupisk białek.
Naukowcy dokładnie scharakteryzowali wiązanie podatnego na agregację fragmentu tau do dwóch allosterycznych form Hsp70 z użyciem eksperymentów NMR, a także metod biofizycznych i biochemicznych. Zidentyfikowali regiony tau, które wiążą się z Hsp70 i Hsp40 i lepiej poznali potrójny kompleks Tau-Hsp40-Hsp70. Odkryli, że różne opiekuńcze białka Hsp rozpoznają konkretne regiony tau, a ta wzajemna zależność jest kluczem do regulacji tau w komórce.
Po pierwsze, naukowcy realizujący prace w ramach inicjatywy HSP70-TAU NMR rozszyfrowali mechanizmy wiązania i aktywacji wykorzystywane przez Hsp do rozpoznawania zmian strukturalnych w nieprawidłowo pofałdowanych białkach. Te odkrycia mają ogromną wartość dla opracowywania leków, które celują w partnerów wiążących tau, innymi słowy Hsp i mają pomóc osobom z chorobami neurodegeneracyjnymi. Zważywszy na fakt, że ponad siedem milionów ludzi w Unii Europejskiej cierpi na proteinopatie typu amyloidozy, odkrycia pozwalające na opracowanie takich silnych leków mogłyby znacznie zmniejszyć koszt społeczno-ekonomiczny chorób neurodegeneracyjnych.
Źródło: www.cordis.europa.eu
Naukowcy dokładnie scharakteryzowali wiązanie podatnego na agregację fragmentu tau do dwóch allosterycznych form Hsp70 z użyciem eksperymentów NMR, a także metod biofizycznych i biochemicznych. Zidentyfikowali regiony tau, które wiążą się z Hsp70 i Hsp40 i lepiej poznali potrójny kompleks Tau-Hsp40-Hsp70. Odkryli, że różne opiekuńcze białka Hsp rozpoznają konkretne regiony tau, a ta wzajemna zależność jest kluczem do regulacji tau w komórce.
Po pierwsze, naukowcy realizujący prace w ramach inicjatywy HSP70-TAU NMR rozszyfrowali mechanizmy wiązania i aktywacji wykorzystywane przez Hsp do rozpoznawania zmian strukturalnych w nieprawidłowo pofałdowanych białkach. Te odkrycia mają ogromną wartość dla opracowywania leków, które celują w partnerów wiążących tau, innymi słowy Hsp i mają pomóc osobom z chorobami neurodegeneracyjnymi. Zważywszy na fakt, że ponad siedem milionów ludzi w Unii Europejskiej cierpi na proteinopatie typu amyloidozy, odkrycia pozwalające na opracowanie takich silnych leków mogłyby znacznie zmniejszyć koszt społeczno-ekonomiczny chorób neurodegeneracyjnych.
Źródło: www.cordis.europa.eu
03-03-2023
Najdokładniejsze systemy satelitarnego transferu czasu
Nie zawsze zegar atomowy działa lepiej niż kwarcowy.
03-03-2023
Ponad połowa chorych z SARS-CoV2 cierpi na długi covid
Przez długi czas może mieć takie objawy jak zmęczenie.
03-03-2023
Uniwersytet Warszawski będzie kształcić kadry dla energetyki jądrowej
Przekazał Wydział Fizyki UW.
Recenzje