• Wykorzystanie katalizatora biologicznego w  niewodnych środowiskach:

Zalety dotyczące traktowania biokatalizatora jako katalizatora chemicznego:

- upraszcza odzyskanie nierozpuszczalnego biokatalizatora ponieważ jest on odpowiednio przygotowany i powoduje zwiększenie termostabilności,

- pozwala ustrzec się przed niepożądaną reakcją zachodzącą w obecności wody,

- zezwala na rozpuszczenie substratów hydrofobowych to oznacza, że niweluje ograniczenia związane z tym, że można prowadzić reakcje katalizowane za pomocą enzymów tylko na substratach rozpuszczalnych w wodzie.

• Wykorzystanie katalizatora biologicznego w środowisku niewodnym:

Aktywność katalityczna enzymu zależna jest od dawki wody, która związana jest z białkiem enzymatycznym. W żadnym wypadku nie zależy to od ilości całkowitej. Trzeba zaznaczyć, że polarność rozpuszczalnika wpływa na różną ilość wody, która jest związana z enzymem. Jeśli bardziej  polarny jest rozpuszczalnik to mniej wody będzie związanej z białkiem enzymatycznym. Podsumowując ilość wody, która wiąże się z białkiem enzymatycznym w omawianym środowisku (NAM) jest zależna od polarności bądź nie środowiska organicznego. W związku z tym aktywność danego enzymu zależna jest od rodzaju rozpuszczalnika organicznego. Ważne aby pamiętać o następującym fakcie. W układach niewodnych minimalna dawka wody jest związana z białkiem. Jest ona dla biokatalizy niezbędna. Istnieją specjalne sposoby, aby przygotować enzymy do wykorzystania w układach niewodnych. Spośród nich istnieje metoda, która doprowadza do zastosowania katalizatorów białkowych w układach dwufazowych- w pierwszej fazie stosuje się organiczny rozpuszczalnik, natomiast w drugiej proszek enzymatyczny.

Metody uzyskiwania proszku enzymatycznego:

- Za pomocą precypitacji acetonem z roztworu wodnego w danym pH- podczas tej metoda konformacja zostaje niezmienna. Jest ona zależna od kwasowości lub alkaliczności roztworu.

- Za pomocą liofilizacji w zafiksowanych warunkach pH- jest to sposób polegający na odciągnięciu wody w niskiej temperaturze.

- Za pomocą immobilizacji- czyli absorbcji na stałych nośnikach o przeróżnej porowatości oraz składzie.

Kolejną metodą stosowaną w układach niewodnych jest doprowadzanie do sytuacji, że białko enzymatyczne będzie rozpuszczalne w roztworze organicznym i nie będzie traciło aktywności.

Do tej metody stosowane jest najczęściej kowalencyjne sprzęganie z amfifilowym polimerem glikolu polietylenowego. W tym przypadku wykształca się forma biokatalizatora, która jest niezwykle dobrze rozpuszczalna w wodzie. Zarówno tę metodę jak i wcześniejszą używa się w celu uniknięcia niechcianej hydrolizy oraz kierowania stereospecyficznością reakcji. Przykładami biokatalizy w środowisku niewodnym jest lek przeciwgrzybiczny- Novozym 435 oraz lek przeciwnowotworowy Paclitaxel.

Immobilizacja - jest to proces unieruchomienia występujący w naturalnym środowisku lub wywołany działalnością ludzką. Immobilizacja to powiązanie drobnoustrojów z nośnikiem. Jest to wykonane w taki sposób, aby zmniejszyć możliwość swobodnego ruchu drobnoustrojów. Możliwy jest tylko dostęp do składników odżywczych i odpływ produktów przemiany. Inaczej mówiąc to zmniejszenie katalitycznej aktywności enzymów/komórek do środka systemu bioreaktora. Przykładami immobilizacji oraz nośników w przypadku mikroorganizmów mogą być alginian, żelatyna, celuloza, argoza i inne. Absorbcja mikroorganizmów występuje na celicie lub porowatych krzemianach. Jeżeli chodzi o komórki zwierzęce to immobilizuje się je w agarozie lub fibrynie. Roślinne komórki mogą mieć jedynie naturalne składniki.

W środowiskach niewodnych lub wodnych, wszędzie tam gdzie stosuje się biokatalizę można stosować zarówno wyizolowany enzym lub całe komórki jako biokatalizator.

Zalety i wady enzymów wykorzystywanych w biokatalizie będące w małym stopniu oczyszczone:

• Zalety: Używana jest prosta aparatura, a aktywność stężenia jest wysoka. Łatwo jest także odzyskać biokatalizator w postaci unieruchomionej, a w rozpuszczalnikach organicznych w sposób prosty można przeprowadzić reakcje oraz odzyskać enzymy. Aktywność w roztworach wodnych jest wysoka.
• Wady: Aktywność zmniejsza się podczas immobilizacji. Gdy enzymy potrzebują kofaktora niezbędne są enzymy regeneracji. Jak wiadomo kofaktory są niezwykle drogimi związkami  i w dodatku są niestabilne. W roztworach wodnych istnieje możliwość powstawania produktów ubocznych, a w rozpuszczalnikach organicznych należy odpowiednio przygotować biokatalizator.

Zalety i wady wykorzystania całych komórek mikroorganizmów:

• Zalety: Jeżeli chodzi o kultury spoczynkowe to są one łatwiejsze w obróbce, mają mniej produktów ubocznych. Same rosnące kultury są bardzo aktywne. Kolejną zaletą jest fakt, iż nie istnieje konieczność regenerowania kofaktorów ponieważ wszystko zawarte jest w komórce.
• Wady: Pojawianie się produktów ubocznych w związku z rosnącymi kulturami. Komórki immobilizowane mają mniejszą aktywność niż komórki wolne, natomiast kultury spoczynkowe mają niższą aktywność w konfrontacji z kulturami rosnącymi. Do wykorzystania całych komórek mikroorganizmów potrzebna jest aparatura, która jest skomplikowana, a same komórki należy przygotować w postaci biomasy.

Zastosowanie biokatalizy przy pomocy komórek całych:

Biokataliza - została wprowadzona po to aby otrzymywać optycznie czyste formy aminokwasów. Jak wiadomo duża ilość związków biologicznie czynnych, które przytrzymywane są na drodze syntetycznej opiera się na aminokwasach.

Biokonwersja hydantoin:

Jeżeli chodzi o chemię to synteza hydantoiny odpowiedniego aminokwsu nie jest problematyczna. Hydantoinaza hydrolizuje pierścień hydantoinowy do postaci pochodnej N-karamyloaminokwasowej. Izomer kolejny zostaje nienaruszony. Natomiast na pierwszy działa się amidohydrolaza z innego rodzaju bakterii czego skutkiem jest D-aminokwas z teoretyczną wydajnością enancjomeryczną 100%.

Hydrolazy nitrylowe:

Otrzymanie nitrylu aminokwasu należy do reakcji niezbyt skomplikowanych. Do procesu tego używa się określony aldehyd, denor grupy aminowej oraz HCN. Istnieje możliwość poddania nitrylu pod działanie hydrolazy nitrowej. Wtedy biokatalizatorem są komórki bakterii Rhodococcus. Daje to amid hydrolizowany amidazą do aminokwasu.

Cechy Biokatalizy tzw. „komercyjna” czyli stosowanej na skalę przemysłową:

• Selektywność substratowa -  jest to enzym transminaza, który tworzy się za pomocą E. coli. Przenosi grupę aminową z denora na ketony. Enzym ten jest specyficzny składa się z kwasu gluminowego, natomiast drugim substratem może być przeróżny pod względem strukturalnym ketokwas.
• Stereoselektywność - do produkcji herbicydu kwasu R-fenoksypropionowy stosuje się R-dehalogenazę. Kwas R, S-2- chloropropionowy jest substratem uzyskiwanym w sposób chemiczny. Odseparowuje on atom chloru, który jest w odpowiedniej pozycji. Dzięki temu otrzymywany jest taki izomer, który stanowi w reakcji substytucji nukleofilowej substrat do otrzymywania właściwego herbicydu.
• Regioselektywność - wiązania peptydowe mogą powstać za pomocą dwóch czynności. Pierwszym z nich jest fakt, iż grupa aminowa estru metylowego L-Phe może utworzyć wiązanie amidowe z jedną z dwóch grup karboksylowych Asp. Jeśli chodzi o warunki przemysłowe dochodzi do katalizacji reakcji tworzenia wiązania peptydowego z właściwą grupą karboksylową termolizyną.

• Selektywność funkcyjna - w obecności grupy estrowej musi zajść selektywna reakcja hydrolizy nitrylu. Z chemicznego punktu widzenia jest to niemożliwe. Możliwe jest to jedynie, gdy użyje się nitrylazę.
  

• Biokataliza daje możliwość stosowania łagodnych warunków reakcji-przykładem na to może być produkcja akylamidu, która opiera się o aktywność hydratazy nitrylowej.
• Enzymy są przyjazne dla środowiska- biokatalizatory oparte o białka oraz biokatalizatory immobilizowane jak wiadomo są biodegradowalne. Dzięki temu możliwe jest zmniejszenie ilości odpadów produkcyjnych. 
• Wydajność katalityczna jest wysoka- następuje przyspieszenie szybkości reakcji, jest ono szybsze niż katalizowanie chemiczne

Mity związane z biokatalizą przemysłową:

• Mała wydajność - jedynie w przypadku fermentacji jest to prawda, ale w przypadku biotransformacji podczas gdy komórka katalizuje reakcję na podawanym z zewnątrz egzogennym substracie wydajność jest duża.
• Niestabilność enzymów - hydrolazy mają okres półtrwania, który liczy się w tygodniach- miesiącach w warunkach procesu. Istnieje także możliwość zastosowania enzymów z bakterii termofilnych i ekstremofilnych. Ich trwałość jest wysoka.

Aby usprawnić biokatalizę stosuje się różne metody. Jednymi z nich są: biokataliza i biosynteza kombinatoryjna oraz ukierunkowana ewolucja molekularna. Są to techniki, które używa się w firmach w których procesy produkcyjne oparte są o procesy biokatalizowane wykorzystujące komórki lub enzymy pochodzące od przygotowanych mikroorganizmów. Kolejnymi technikami, które usprawniają biokatalizę jest biokataliza w fazie stałej, enzymy z ekstremofili oraz biokataliza w warunkach niewodnych.