Akceptuję
W ramach naszej witryny stosujemy pliki cookies w celu świadczenia państwu usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczone w Państwa urządzeniu końcowym. Możecie Państwo dokonać w każdym czasie zmiany ustawień dotyczących cookies. Więcej szczegółów w naszej Polityce Prywatności

Zamknij X
Strona główna Artykuły

Fibrynogen i trombina jako elementy procesu krzepnięcia krwi

Fibrynogen jest glikoproteiną wielkocząsteczkową o masie 340 kDa, składającą się z trzech par łańcuchów polipeptydowych: α, β oraz ɣ [1]. Łańcuchy polipeptydowe połączone są między sobą za pomocą wiązań dwusiarczkowych [3]. Okres półtrwania fibrynogenu w osoczu wynosi ok. 4 dni. Cząsteczki fibrynogenu mają wydłużony kształt i dochodzą do 45 nm długości [7].


Budowa fibrynogenu

W budowie fibrynogenu wyróżnia się centralną domenę E, która tworzona jest przez N-końcowe sekwencje aminokwasowe oraz 2 domeny D. Każda z domen D obejmuje C-końce trzech różnych polipeptydów. Fibrynogen odgrywa niezwykle ważną rolę w  procesie hemostazy, biorąc udział w regulacji lepkości osocza, a także w fazie ostrej  reakcji na zakażenie lub uraz [1], [2].  Na homeostazę składa się zespół mechanizmów obronnych organizmu, dzięki którym możliwe jest utrzymanie prawidłowej płynności krwi krążącej oraz ochrona przed jej utratą (np. w wyniku przerwania ciągłości naczyń krwionośnych [2]. W utrzymaniu homeostazy organizmu bierze udział wiele białek, najczęściej z rodziny proteaz serynowych tj. enzymów przecinających wiązania peptydowe w innych białkach [5].

Proteazy należące do układu hemostazy nie przeprowadzają całkowitego trawienia, a odpowiedzialne są  jedynie za niewielkie modyfikacje innych białek. W wyniku uszkodzenia tkanek dochodzi do uruchomienia lawinowej odpowiedzi białek, co z kolei prowadzi do aktywacji fibrynogenu, a także  tworzenia się polimeru fibryny (tzw. włóknika). W organizmie uruchamiany jest również mechanizm przeciwny, który obejmuje inhibitory oraz czynniki fibrynolizy, odpowiedzialne za kontrolę procesu  krzepnięcia i ostatecznego rozkładu fibryny (w momencie gdy czop włóknika nie jest już potrzebny) [5].

Podwyższone stężenie fibrynogenu

Podwyższone stężenie fibrynogenu może wynikać  zarówno z przyspieszonej produkcji, jak i zwolnionej degradacji, przy czym  zwiększona produkcja tej glikoproteiny obserwowana jest  jako skutek reakcji ostrej fazy, uszkodzenia śródbłonka, bądź częściej jako efekt aktywacji układu krzepnięcia i fibrynolizy. Przeprowadzone badania wskazują, że istnieje związek pomiędzy podwyższonym stężeniem fibrynogenu, a wczesnymi objawami rozwoju miażdżycy. Należy zaznaczyć, że stężenie fibrynogenu wzrasta u osób otyłych, palących tytoń czy nadużywających alkoholu. Z kolei spadek stężenia  obserwuje się u osób, które uprawiają sport. Co więcej, stężenie fibrynogenu zmienia się z wiekiem, u osób starszych obserwuje się podwyższone stężenie tzw. fibrynopeptydu A. Fibrynopeptyd A to produktu rozszczepienia fibrynogenu przez trombinę, w wyniku czego powstaje fibryna [1].  Wysokie stężenie fibrynogenu  uznawane jest zarówno za czynnik ryzyka, jak i tzw. czynnik rokowniczy chorób sercowo-naczyniowych. Podwyższone stężenie fibrynogenu jest również przyczyną zwiększonej śmiertelności wśród osób, które przeszły zawał serca czy udar mózgu [1].

 

Budowa i funkcje trombiny

Trombina (znana jako aktywny czynnik II krzepnięcia) jest enzymem odpowiedzialnym za tworzenie włóknika (fibryny), a także mającym zdolność pobudzania szeregu różnych komórek występujących w organizmie. Enzym ten należy do osoczowych proteaz serynowych, rozszczepiających wiązania peptydowe w białkach (wiązania znajdujące się po karboksylowej stronie argininy) [10]. Trombina powstaje z protrombiny  w szeregu reakcji, zwanych kaskadą krzepnięcia [11]. Z nieaktywnego proenzymu (tj. wspomnianej protrombiny) powstaje enzymatycznie czynna trombina (w wyniku konwersji przez protrombinazę- kompleks aktywowanych czynników, występujących na powierzchni fosfolipidów) w obecności jonów Ca2+ [12]. 

 W budowie cząsteczki trombiny wyróżnić można 2 łańcuchy polipeptydowe: mniejszy łańcuch A oraz większy łańcuch B. Łańcuch A zbudowany jest z 36 aminokwasów, a jego rola nie jest do końca poznana. Z kole łańcuch B budowany jest przez 259 aminokwasów. Obydwa łańcuchy  połączone są ze sobą za pomocą kowalencyjnego wiązania disiarczkowego [10].  

Wśród głównych funkcji trombiny wyróżnia się m.in. :

- udział w procesie krzepnięcia krwi

- antykoagulację

- wpływ na wzrost i migrację komórek [11].

Osoczowa aktywność trombiny zależna jest nie tylko od wyjściowego stężenia protrombiny, lecz również od szybkości reakcji konwersji (protrombiny w aktywna trombinę) oraz od procesu jej aktywacji [12].


Tagi: fibrynogen, fibryna, trombina, hematokryt, krzepnięcie, skrzep fibrynowy, izolowanie fibrynogenu, czas krzepnięcia trombiny
Drukuj PDF
wstecz Podziel się ze znajomymi

Recenzje



Informacje dnia: Ograniczenie soli w diecie może być groźne Nie mam jeszcze wniosków na temat pochodzenia Covid-19 Najdokładniejsze systemy satelitarnego transferu czasu Ponad połowa chorych z SARS-CoV2 cierpi na długi covid Zintegrować informacje o logistyce Wystawa "Nie to niebo" Ograniczenie soli w diecie może być groźne Nie mam jeszcze wniosków na temat pochodzenia Covid-19 Najdokładniejsze systemy satelitarnego transferu czasu Ponad połowa chorych z SARS-CoV2 cierpi na długi covid Zintegrować informacje o logistyce Wystawa "Nie to niebo" Ograniczenie soli w diecie może być groźne Nie mam jeszcze wniosków na temat pochodzenia Covid-19 Najdokładniejsze systemy satelitarnego transferu czasu Ponad połowa chorych z SARS-CoV2 cierpi na długi covid Zintegrować informacje o logistyce Wystawa "Nie to niebo"

Partnerzy

GoldenLine Fundacja Kobiety Nauki Job24 Obywatele Nauki NeuroSkoki Portal MaterialyInzynierskie.pl Uni Gdansk MULTITRAIN I MULTITRAIN II Nauki przyrodnicze KOŁO INZYNIERÓW PB ICHF PAN FUNDACJA JWP NEURONAUKA Mlodym Okiem Polski Instytut Rozwoju Biznesu Analityka Nauka w Polsce CITTRU - Centrum Innowacji, Transferu Technologii i Rozwoju Uniwersytetu Akademia PAN Chemia i Biznes Farmacom Świat Chemii Forum Akademickie Biotechnologia     Bioszkolenia Geodezja Instytut Lotnictwa EuroLab

Szanowny Czytelniku!

 
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
 
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.

Kto będzie administratorem Twoich danych?

Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).

O jakich danych mówimy?

Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.

Dlaczego chcemy przetwarzać Twoje dane?

Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:

Komu możemy przekazać dane?

Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.

Jakie masz prawa w stosunku do Twoich danych?

Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.

Jakie są podstawy prawne przetwarzania Twoich danych?

Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.

Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
 
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
 

Newsletter

Zawsze aktualne informacje