Akceptuję
W ramach naszej witryny stosujemy pliki cookies w celu świadczenia państwu usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczone w Państwa urządzeniu końcowym. Możecie Państwo dokonać w każdym czasie zmiany ustawień dotyczących cookies. Więcej szczegółów w naszej Polityce Prywatności

Zamknij X
Strona główna Artykuły

Aktywność biologiczna histaminy i możliwości jej modyfikacji


Istnieje także kilka substancji, stosowanych jako leki, które stabilizując błonę komórkową komórek tucznych hamują ich degranulację. Należy do nich kromoglikan disodowy, czy też nedokromil. Takie preparaty hamują zatem aktywność biologiczną histaminy w sposób nieswoisty i niezależny od bezpośredniego wpływu na poszczególne receptory (KATZUNG, 2012).

Biosynteza i przemiany biochemiczne histaminy

Histamina powstaje w wyniku dekarboksylacji aminokwasu histydyny w reakcji katalizowanej przez enzym dekarboksylazę L-aminokwasów aromatycznych. Równanie reakcji biosyntezy histaminy zostało przedstawione na ryc. 1. (RODWELL, 2012). Histamina należy zatem do grupy związków biologicznie czynnych, nazywanych aminami biogennymi. Wszystkie te substancje stanowią produkty dekarboksylacji aminokwasów (MEDINA I IN., 2005).



Rys. 1. Reakcja dekarboksylacji aminokwasu histydyny, w wyniku której powstaje histamina.

Histamina jest metabolizowana w organizmie człowieka na drodze dwóch szlaków biochemicznych:

·oksydacyjna dezaminacja, katalizowana przez diaminooksydazę (DAO); produktem tej reakcji jest aldehyd imidazolooctowy;

·metylacja pierścienia heterocyklicznego cząsteczki histaminy, katalizowana przez N-metylotransferazę; produktem tej reakcji jest N-metylohistamina.

Aldehyd imidazolooctowy jest następnie metabolizowany do kwasu imidazolooctwowego w reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę aldehydową.

N-metylohistamina w reakcji katalizowanej przez diaminooksydazę lub monoaminooksydazę B jest metabolizowana do aldehydu N-metyloimidazolooctwego, który zostaje dalej przekształcony do kwasu N-metyloimidazolooctowego. Szlak oksydacyjnej deaminacji histaminy jest szlakiem zewnątrzkomórkowym, zaś szlak metylacji pierścienia imidazolowego cząsteczki histaminy – wewnątrzkomórkowym (MAINTZ I NOVAK, 2007).

Receptory H1

Receptory histaminergiczne H1 są receptorami sprzężonymi z białkiem Gq. Aktywacja receptora wywołuje wzrost aktywności fosfolipazy C, która katalizuje rozkład 4,5-bisfosforanu fosfatydyloinozytolu do 1,4,5-trifosforanu inozytolu (IP3) oraz diacyloglicerolu (DAG). Łańcuch polipeptydowy, z którego zbudowany jest receptor H1, składa się u człowieka z 487 aminokwasów; jego masa cząsteczkowa wynosi 56 kDa. Gen kodujący białko receptora H1 znajduje się u człowieka na ramieniu krótkim chromosomu 3. (NAKAMURA I IN., 2000; ODA I IN., 2000).


Tagi: histamina, antagoniści receptorów H1, antagoniści receptorów H2, autakoidy aminowe
Drukuj PDF
wstecz Podziel się ze znajomymi

Recenzje



Informacje dnia: Ograniczenie soli w diecie może być groźne Nie mam jeszcze wniosków na temat pochodzenia Covid-19 Najdokładniejsze systemy satelitarnego transferu czasu Ponad połowa chorych z SARS-CoV2 cierpi na długi covid Zintegrować informacje o logistyce Wystawa "Nie to niebo" Ograniczenie soli w diecie może być groźne Nie mam jeszcze wniosków na temat pochodzenia Covid-19 Najdokładniejsze systemy satelitarnego transferu czasu Ponad połowa chorych z SARS-CoV2 cierpi na długi covid Zintegrować informacje o logistyce Wystawa "Nie to niebo" Ograniczenie soli w diecie może być groźne Nie mam jeszcze wniosków na temat pochodzenia Covid-19 Najdokładniejsze systemy satelitarnego transferu czasu Ponad połowa chorych z SARS-CoV2 cierpi na długi covid Zintegrować informacje o logistyce Wystawa "Nie to niebo"

Partnerzy

GoldenLine Fundacja Kobiety Nauki Job24 Obywatele Nauki NeuroSkoki Portal MaterialyInzynierskie.pl Uni Gdansk MULTITRAIN I MULTITRAIN II Nauki przyrodnicze KOŁO INZYNIERÓW PB ICHF PAN FUNDACJA JWP NEURONAUKA Mlodym Okiem Polski Instytut Rozwoju Biznesu Analityka Nauka w Polsce CITTRU - Centrum Innowacji, Transferu Technologii i Rozwoju Uniwersytetu Akademia PAN Chemia i Biznes Farmacom Świat Chemii Forum Akademickie Biotechnologia     Bioszkolenia Geodezja Instytut Lotnictwa EuroLab

Szanowny Czytelniku!

 
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
 
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.

Kto będzie administratorem Twoich danych?

Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).

O jakich danych mówimy?

Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.

Dlaczego chcemy przetwarzać Twoje dane?

Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:

Komu możemy przekazać dane?

Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.

Jakie masz prawa w stosunku do Twoich danych?

Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.

Jakie są podstawy prawne przetwarzania Twoich danych?

Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.

Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
 
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
 

Newsletter

Zawsze aktualne informacje