- Biochemia
- Biofizyka
- Biologia
- Biologia molekularna
- Biotechnologia
- Chemia
- Chemia analityczna
- Chemia nieorganiczna
- Chemia fizyczna
- Chemia organiczna
- Diagnostyka medyczna
- Ekologia
- Farmakologia
- Fizyka
- Inżynieria środowiskowa
- Medycyna
- Mikrobiologia
- Technologia chemiczna
- Zarządzanie projektami
- Badania kliniczne i przedkliniczne
Charakterystyka wybranych alkalicznych proteaz bakteryjnych
ANNA SIEMIŃSKA
Uniwersytet Marii Curie-Skłodowskiej
Wydział Biologii i Biotechnologii
Zakład Immunobiologii
ul. Akademicka 19, 20-033 Lublin
JAKUB KNUREK
Uniwersytet Marii Curie-Skłodowskiej
Wydział Biologii i Biotechnologii
Zakład Biochemii
ul. Akademicka 19, 20-033 Lublin
Enzymy proteolityczne należą do najbardziej rozpowszechnionej grupy enzymów. Pełnią istotną rolę w fizjologii i zachowaniu homeostazy organizmów prokariotycznych, jak i eukariotycznych. Dzięki swoim właściwościom są szeroko stosowane w różnych gałęziach przemysłu. Przykładem takiego enzymu jest alkaliczna proteaza, która jest wytwarzana zewnątrzkomórkowo przez liczne bakterie, m. in. przez Pseudomonas aeruginosa. Bakteria ta jest oportunistycznym patogenem człowieka, czyli powoduje rozwój choroby u osób z obniżoną odpornością. Endopeptydaza ta jest znanym czynnikiem wirulencji i znalazła liczne zastosowania komercyjne. Z uwagi na obecność tego enzymu u wielu mikroorganizmów i występujące różnice, wyodrębniono kilka takich enzymów nadając im odpowiednie numery EC. W dalszej części artykułu, uwaga zostanie skupiona na budowie, właściwościach, występowaniu oraz zastosowaniu wybranych alkalicznych proteaz bakteryjnych (EC 3.4.24.40. oraz EC 3.4.24.62.).
Wstęp
Metaloproteazy to enzymy należące do grupy hydrolaz, powodujące rozerwanie wiązania peptydowego. W swojej strukturze zawierają jon metalu, który wiązany jest kowalencyjnie przez trzy reszty aminokwasowe, do których możemy zaliczyć histydynę, argininę, lizynę, kwas glutaminowy lub kwas asparaginowy. Czwarta pozycja koordynacyjna jonu jest zajęta przez cząsteczkę wody, która umożliwia stabilizację struktury enzymu. Jon ten aktywuje cząsteczkę i działając jako nukleofil, atakuje grupę karbonylową peptydu. Atak ten w środowisku protonów skutkuje rozerwaniem wiązania peptydowego i przecięciem białka (VEVODOVA I IN., 2010). Wyróżniamy dwa rodzaje metaloproteaz: egzometaloproteazy (EC 3.4.17), które odcinają ostatni aminokwas z końca białka oraz endometaloproteazy (EC 3.4.24), przecinające łańcuch polipeptydowy w dowolnym miejscu w środku białka (RAWLINGS I IN., 1995). Jest to stosunkowo dobrze poznana grupa enzymów, do której zaliczamy m.in. metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej czy alkaliczną proteazę. Obecnie sklasyfikowano ponad 50 rodzin metaloproteaz, co sprawia, że jest to najbardziej zróżnicowany z czterech głównych typów proteaz (SIEBER, 2006). Enzymy te kontrolują liczne procesy komórkowe, a zaburzenia w ich aktywności mogą prowadzić do stanów patologicznych: chorób autoimmunologicznych, chorób układu krążenia, choroby Alzheimera, angiogenezy nowotworów (KUPAI I IN., 2010). Regulacja obrotu białkowego wiąże działanie metaloproteaz w ścisły sposób z procesami migracji komórek oraz procesem apoptozy.
Tagi: bakteria, enzymy, proteaza
wstecz Podziel się ze znajomymi
Recenzje