- Biochemia
- Biofizyka
- Biologia
- Biologia molekularna
- Biotechnologia
- Chemia
- Chemia analityczna
- Chemia nieorganiczna
- Chemia fizyczna
- Chemia organiczna
- Diagnostyka medyczna
- Ekologia
- Farmakologia
- Fizyka
- Inżynieria środowiskowa
- Medycyna
- Mikrobiologia
- Technologia chemiczna
- Zarządzanie projektami
- Badania kliniczne i przedkliniczne
Charakterystyka wybranych alkalicznych proteaz bakteryjnych
| Nazwa handlowa | Pochodzenie | Zastosowanie |
| Durazym | Bacillus sp. | detergent |
| Primatan | pochodzenia bakteryjnego | przemysł skórzany |
| HT-proteolytic | Bacillus subtilis | produkcja alkoholu |
| Bioprase concentrate | Bacillus subtilis | przemysł kosmetyczny |
| Ps. protease | Pseudomonas aeruginosa | badania naukowe |
TAB.1 Przykłady handlowych alkalicznych proteaz (GUPTA I IN., 2002).
Immobilizowana alkaliczna proteaza otrzymywana z P. aeruginosa, dzięki swojej stabilnej aktywności może służyć do klarowania soków. Enzym ten posiada również zdolność do wytrawiania niektórych naturalnych substratów, zawierających w swoim składzie fibrynę, albuminę oraz kolagen. Dzięki tym właściwościom może być stosowany do oczyszczania ścieków. Odkryto także jego zdolność do usuwania plam krwi z ubrań, bez stosowania żadnych innych detergentów. Ponadto, może być stosowana, jako dodatek do proszków lub płynów do prania, dzięki możliwości funkcjonowania tego enzymu w ich obecności. Kolejnym możliwym wykorzystaniem jest stosowanie go do usuwania sierści ze skór w przemyśle skórzanym, jednak proces ten powinien być kontrolowany z uwagi na możliwość trawienia kolagenu, co może znacznie obniżyć jakość produktu garbarskiego. Wykorzystanie alkalicznej proteazy do tego celu umożliwi zmniejszenie ilości używanych chemikaliów, a w konsekwencji do zmniejszenia zanieczyszczenia środowiska. Enzym ten jest sprzedawany pod różnymi nazwami, a przykładowe jego zastosowanie przedstawia tab.1 (NAJAFI I IN., 2005).
Alkaliczna proteaza (EC 3.4.24.62.)
Alkaliczna proteaza (EC 3.4.24.62), inaczej nazywana magnolizyną, jest asymetrycznym monomerem o masie ok. 29 kDa (CHOI I IN., 2004; KIM I IN., 2000). W zależności od badanego organizmu obserwowane są niewielkie zmiany wielkości tego enzymu. Odkryto także możliwość tworzenia dimerów przez ten enzym (GAMBLE I IN., 2012; VEVODOVA I IN., 2010). U Bacillus subtilis niezbędne do konformacyjnego złożenia natywnej formy enzymu, jest wytworzenie białka w formie propeptydu (SUBBIAN I IN., 2004).
Enzym ten wykazuje aktywność w szerokim zakresie pH oraz temperatur. Optimum tych czynników wynosi pH 6,0-10,5, natomiast temperatura: 30-60°C (KAZAN I IN., 2005). W przypadku wspomnianych wyżej kryteriów dużą rolę pełni dany gatunek, gdyż do grupy bakterii zdolnych do syntezy alkalicznej proteazy zaliczamy zarówno gatunki termostabilne, jak i adaptujące się do zmian temperatury (SIEZEN I IN., 1997). Jony wapnia stabilizują enzym po obróbce cieplnej i zapobiegają autolizie (SMITH I IN., 1999). Proteaza ta jest obecna w koloniach bakteryjnych należących do rodzaju Bacillus spp. . Aktywność tej proteazy wykryto także u innych bakterii, m.in. Alkalimonas collagenimarina (KURATA I IN., 2010), Dichelobacter nodosus (WONG I IN., 2010), Leishmania donovani (SERNERTON I IN., 2010), Streptococcus suis (BONIFAIT I IN., 2010), Vibrio sp. (ARNORSDOTTIR I IN., 2002).
Tagi: bakteria, enzymy, proteaza
wstecz
Podziel się ze znajomymi
Recenzje